Höchste Messgenauigkeit zur Untersuchung von großen Biomolekülen

Einweihung des Bayerischen NMR-Zentrums an der TUM

15.11.2002, Pressemitteilungen

Eines der drei größten NMR-Spektrometer weltweit und weitere Spitzengeräte in Garching - Symposium mit prominenten Wissenschaftlern

An der Technischen Universität München in Garching wird am Montag, den 18. November, das Bayerische NMR-Zentrum eingeweiht. Von ihm sollen entscheidende Impulse für die Entwicklung der Biotechnologie ausgehen. Die Entwicklung Münchens zu einem Zentrum der Strukturbiologie in Deutschland wird durch diese Einrichtung weiter verstärkt. Aus Anlass der Einweihung findet in der Fakultät für Chemie ein Symposium mit hochkarätigen Wissenschaftlern statt. Darunter sind Prof. Richard Ernst, der 1991 für seine Beiträge zur NMR-Technik mit dem Nobelpreis ausgezeichnet wurde, und der Nobelpreisträger Prof. Hartmut Michel, der die dreidimensionalen Struktur von Proteinen erforscht.

Herzstück des Bayerischen NMR-Zentrums ist das kürzlich gelieferte 900 MHz-NMR-Spektrometer, das weltweit erst das dritte Gerät seiner Leistungsfähigkeit ist. Der fast sieben Tonnen schwere und drei Meter hohe Magnet wurde mit einem riesigen Autokran in ein eigens errichtetes Gebäude gehoben. Das Spektrometer ist eine Leihgabe der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) und mit Kosten von sechs Millionen Euro eines der teuersten Einzelgeräte, das die DFG jemals finanzierte. Mehrere Arbeitsgruppen werden es benutzen. Neben Wissenschaftlern von der TUM zählen dazu Gruppen des Max-Planck-Instituts in Martinsried sowie der Universitäten Regensburg und Bayreuth. Geleitet wird das NMR-Zentrum von Prof. Horst Kessler, Ordinarius für Organische Chemie an der TU München.

Die NMR-Spektroskopie und ihre Anwendungen auf biochemische Fragestellungen hat sich zu einer Schlüsseltechnologie der Biotechnologie entwickelt. Mit dem 900 MHz-Spektrometer können die Wissenschaftler derzeit die größte Messgenauigkeit weltweit erreichen. Es soll - wie auch die anderen hochmodernen Geräte des Bayerischen NMR-Zentrums - hauptsächlich zur Untersuchung von Biomakromolekülen, vor allem Proteinen, dienen. Die NMR-Spektroskopie liefert als einzige Technik die räumliche Struktur dieser Verbindungen in Lösung und ergänzt somit die Röntgenstrukturanalyse, die räumliche Strukturen von Kristallen analysiert. Darüber hinaus ist es mit der NMR-Spektroskopie aber vor allem recht einfach möglich, Wechselwirkungen zwischen zwei Molekülen zu beobachten. Eine große Rolle spielt dies zum Beispiel bei der Suche nach pharmazeutisch interessanten Substanzen, etwa Verbindungen, die an ein bestimmtes Protein binden. Die gegenseitige Beeinflussung von Biomolekülen bildet aber auch die Basis zum Verständnis vieler biologischer Prozesse, die oft nicht durch ein einzelnes Protein, sondern durch größere Proteinkomplexe geregelt werden.

Kontakt: presse@tum.de